Eiwitten gevonden in cellen van dieren en planten: structuur, typen en biologische betekenis

Eiwitten gevonden in cellen van dieren en planten: structuur, typen en biologische betekenis!

De naam proteïne afgeleid van het Griekse woord proteïnen, wat 'van de eerste rang' betekent, werd bedacht door Berzelius in 1838 om het belang te benadrukken van deze klasse van complexe stikstofhoudende substanties die worden aangetroffen in de cellen van dieren en planten.

Chemisch gezien zijn eiwitten polymeren van moleculaire eenheden die aminozuur worden genoemd. Om deze reden worden de aminozuren de "bouwstenen" van eiwitten genoemd. Deze polymeren bevatten koolstof-, waterstof-, zuurstof- en stikstofatomen. Zwavelatomen zijn meestal ook aanwezig. Sommige eiwitten bevatten bovendien fosfor, ijzer en andere elementen. De eiwitten hebben een hoog molecuulgewicht van 5000 tot vele miljoenen.

peptiden:

Een peptide bestaat uit twee of meer aminozuren verbonden door peptidebindingen. De lineaire polymeren van aminozuren worden polypeptiden genoemd. Een peptide kan worden geclassificeerd volgens het aantal aminozuureenheden als een dipeptide (2 aminozuren), tripe-tij (3 aminozuren) enz.

Grotere ketens samengesteld uit vele zuren worden polypeptiden genoemd. Een polypeptideketen bestaat uit een regelmatig herhalend deel, de hoofdketen of hoofdketen genoemd, en een variabel deel, de kenmerkende zijketens. Polypeptiden en eenvoudige eiwitten bestaan ​​volledig uit lange keten van aminozuren die aan elkaar zijn gekoppeld door peptidebindingen (-CONH) gevormd tussen aminogroep (-NH2) van één aminozuur en carboxylgroep (-COOH) van de aangrenzende. Een molecuul water wordt verwijderd tijdens de vorming van een peptidebinding.

De sequentie van aminozuren die in een polypeptide aanwezig is, is specifiek voor een bepaald eiwit. De kenmerkende sequentie van aminozuureenheden wordt bepaald door de codonsequentie van het gen of cistron dat de vorming ervan regelt. Slechts ongeveer 20 aminozuren worden gebruikt bij de synthese van alle soorten eiwitten.

Organisatie (niveaus van structuur):

Een eiwit kan maximaal vier niveaus van primaire, secundaire, tertiaire en quartaire organisatie hebben.

1. Primaire structuur:

De primaire structuur van een eiwit verwijst naar de lineaire sequentie van aminozuren in de polypeptideketens en de locatie van disulfidebruggen, als die er zijn. De aminozuren zijn alleen met peptidebindingen aan elkaar verbonden.

De primaire structuur is dus een volledige beschrijving van de covalente verbindingen van een eiwit. Essentiële aminozuren die worden gevonden als aminozuurresiduen in de primaire structuur van een eiwit, zijn zo veel als 20. De aminozuursequentie of primaire structuur van een aantal eiwitten is nu bepaald.

2. secundaire structuur:

Een polypeptideketen heeft altijd een ruimtelijke (in de ruimte) organisatie. Het vouwen van een lineaire polypeptidenketen tot een specifieke opgerolde structuur wordt de secundaire structuur van het eiwit genoemd. Een dergelijk vouwen wordt verkregen of gehandhaafd door waterstofbinding.

Het belang van een dergelijke vouwing ligt in het feit dat aminozuurresiduen die ver uit elkaar kunnen liggen in hun primaire sequentie, daardoor dicht bij elkaar worden gebracht door secundaire binding. Er zijn drie soorten secundaire structuren α -helix, β-geplooid (beide werden voorgesteld door Linus Pauling en Robert Corey (1951) en collageen-helix.

(i) De α-helix:

Het is een staafachtige structuur. In a-helix wordt de polypeptideketen strak opgerold waarbij de hoofdketen het binnenste deel vormt en de zijketens zich op een spiraalvormige wijze naar buiten uitstrekken. De x-helix is ​​een rechtshandige spoel. Op sommige plaatsen is de helix minder regelmatig en vormt hij willekeurige spoelen.

De helix wordt gestabiliseerd door waterstofbindingen tussen zuurstof van een carboxylgroep (-CO-groep) van één aminozuurrest en> NH-groep van de volgende vierde aminozuurrest in de lineaire sequentie. Aldus zijn alle hoofd-CO- en NH-groepen waterstofgebonden. Elke rest is gerelateerd aan de volgende door een translatie van 1, 5 A ⁰ langs de helixas. Spiraalvormige structuur wordt gevonden in keratine van haar, myosine, tropomyosine (beide spieren), epidermis (huid) fibrine (bloedpunt).

(ii) β-geplooid:

In P-geplooide secundaire structuur worden twee of meer polypeptideketens onderling verbonden door waterstofbruggen. Een plaat wordt geproduceerd in plaats van een staaf zoals in a-helix. Hier is de polypeptideketen bijna volledig verlengd in plaats van strak opgerold te zijn zoals in a-helix.

Aangrenzende strengen van polypeptiden kunnen in dezelfde richting lopen (parallelle p-laag, bijv. P-keratine) of in tegengestelde richting (antiparallelle P-laag, bijvoorbeeld fibroïne van zijde). Vorming van een P-sheet door een enkele polypeptideketen kan optreden als de ketting zichzelf vouwt. In deze toestand wordt een lus, die anti-parallelle H-gebonden strengen in de P-conformatie verbindt, een p-bocht genoemd.

(iii) Collageen-helix:

In collageen- of tropo-collageen-helix zijn in het algemeen drie strengen of polypeptiden rond elkaar gewikkeld. De spoel wordt versterkt door het tot stand brengen van een waterstofbinding tussen> NH-groep van glycinegroep van elke streng met CO-groepen van de andere twee strengen. Er is ook een blokkeringseffect met behulp van proline- en hydroxyprolineresiduen. Deze structuur is verantwoordelijk voor de hoge treksterkte van collageen, het belangrijkste eiwit van huid, botten en pezen.

3. Tertiaire structuur:

Het verwijst naar de driedimensionale structuur van een eiwit. De rangschikking en onderlinge relatie van de gedraaide ketens van eiwit tot specifieke lussen en bochten wordt de tertiaire structuur van het eiwit genoemd. Tertiaire structuur beschrijft hoe de ketens met secundaire structuur verder interacteren door de R-groepen van de aminozuurresiduen om een ​​driedimensionale vorm te geven.

De actieve plaatsen (bijv. Polaire zijketens) van het eiwit worden vaak naar het oppervlak gebracht, terwijl bepaalde andere zijketens (bijvoorbeeld hydrofoob) in het inwendige van het eiwit worden gebracht. De tertiaire structuur wordt gestabiliseerd door verschillende typen bindingen: waterstofbruggen, ionische bindingen, Van der Waal's interacties, covalente bindingen en, hydrofobe bindingen.

In de eiwitstructuur zijn covalente bindingen de sterkste en bestaan ​​twee soorten, peptidebindingen en disulfidebindingen (-SS). Ionische bindingen of elektrostatische bindingen treden op vanwege de aantrekkingskracht tussen tegengesteld geladen geïoniseerde groepen, bijv. -NH ₃ ⁺ en -COO ^- Hydtogeen bindingen ontwikkelen zich als gevolg van het delen van H ⁺ of proton door twee elektronegatieve atomen. Van der Waal's interacties ontwikkelen zich met ladingsfluctuaties tussen twee dicht op elkaar geplaatste groepen (bijv. -CH2OH en -CH ₂ OW) .- Hydrofobe binding wordt gevormd tussen twee niet-polaire groepen.

4. Quaternaire structuur:

In het bijzonder eiwit kan meer dan één polypeptide worden geassocieerd om aanleiding te geven tot een complex macromolecuul, dat biologisch een functionele eenheid is. Deze aldus verkregen structuur wordt de quaternaire structuur genoemd. Dit wordt alleen gevonden in oligomere eiwitten.

Polypeptide-eenheden van deze quaternaire structuur zouden hun eigen primaire, secundaire en tertiaire structuren hebben. De krachten die deze aggregaten stabiliseren zijn waterstofbruggen en elektrostatische of zoutbindingen gevormd tussen aminozuren op de polypeptideketens (geen peptide- of disulfidebindingen).

Hemoglobine is een uitstekend voorbeeld van een quaternaire structuur die bestaat uit vier peptidenketens van twee soorten: α- en β-ketens die in paren voorkomen.

Types:

Afhankelijk van hun vorm, functie en samenstelling worden eiwitten als volgt geclassificeerd:

(a) Op basis van vorm:

Eiwitten worden ingedeeld in twee categorieën, afhankelijk van de vorm: vezelig en bolvormig.

1. Vezelachtige eiwitten:

Het zijn draadachtige eiwitten die alleen of in groepen kunnen voorkomen. Het zijn taaie, niet-enzymatische en structurele eiwitten. Vezelige eiwitten hebben in het algemeen een secundaire structuur. Ze zijn onoplosbaar in water. Keratine van huid en haar is zo'n vezelig eiwit. Sommige van de vezelige eiwitten zijn samentrekkend, bijv. Myosine van spieren en elastine van bindweefsel.

2. Globulaire eiwitten:

Ze zijn afgerond. Contracteerbaarheid is afwezig. De uiteindelijke structuur is tertiair of quaternair. Globulaire eiwitten kunnen enzymatisch of niet-enzymatisch zijn. Kleinere globulaire eiwitten zijn meestal oplosbaar in water, bijvoorbeeld histonen. De oplosbaarheid in water neemt af, maar de warmtecoaguleerbaarheid neemt toe met de toename van de grootte van globulaire eiwitten. Ei-albumine, serumglobulinen en glutelins (tarwe, rijst) zijn voorbeelden van grote bolvormige eiwitten.

(b) Op basis van functie:

Afhankelijk van de functie worden eiwitten geclassificeerd in enzymatische en niet-enzymatische typen. De niet-enzymatische eiwitten zijn van verschillende types - structureel, opslag, beschermend, hormonaal, transport, etc.

1. Enzymatische eiwitten:

Het zijn eiwitten die functioneren als enzymen, hetzij direct (bijv.,, amylase, pepsine) of in combinatie met een niet-eiwitdeel genaamd cofactor (bijvoorbeeld dehydrogenases). Enzymatische eiwitten zijn gewoonlijk bolvormig van vorm.

2. Structurele of protoplasmatische eiwitten:

Ze maken deel uit van cellulaire structuren en hun producten, bijvoorbeeld colloïdaal complex van protoplasma, celmembranen, contractiele eiwitten, structurele eiwitten van haar en nagels. In vorm kunnen de structurele eiwitten bolvormig of vezelig zijn.

3. Eiwitten reserveren of opslaan:

Ze komen meestal voor als voedselreserve in zaden, eieren of melk. Opslagproteïnen zijn gewoonlijk bolvormig. Afhankelijk van hun oplosbaarheid zijn reserve-eiwitten van vier typen: albuminen, globulines, prolamines en glutelins.

(c) Op grond van de grondwet:

Op basis van hun constitutie zijn eiwitten van drie soorten - eenvoudig, geconjugeerd en afgeleid.

1. Eenvoudige eiwitten:

De eiwitten bestaan ​​alleen uit aminozuren. Bijkomende niet-aminogroepen zijn afwezig, bijvoorbeeld histonen, keratine.

2. Geconjugeerde eiwitten:

De eiwitten hebben niet-aminoprothetische groepen. Afhankelijk van het type prothetische groep zijn geconjugeerde eiwitten van verschillende typen.

Bijvoorbeeld nucleoproteïnen, chromoproteïnen, metalloproteïnen, glycoproteïnen, enz.

(d) Afgeleide eiwitten:

Ze zijn afgeleid van eiwitten door denaturatie, coagulatie en afbraak, bijv. Proteose, fibrine, metaproteïne

Biologische betekenis van proteïnen:

1. Structurele componenten van cellen:

Sommige eiwitten zoals myosine van spieren, keratine van huid en haar in zoogdieren en collageen van bindweefsel dienen als structurele materialen. Sommige dienen als belangrijke componenten van extracellulaire vloeistof.

2. Enzymen:

Het meest opvallende kenmerk van eiwitten is hun vermogen om te functioneren in levende cellen als enzymen die de reactie katalyseren.

3. Hormonen:

Sommige hormonen zijn proteïneachtig van aard, bijvoorbeeld insuline, groeihormoon van hypofyse, parathyroïde hormoon-parathormoon.

4. Transporteiwit (dragereiwitten):

Hemoglobine van rode bloedcellen transporteert zuurstof van de longen naar verschillende delen van het lichaam. Myoglobine van spieren slaat zuurstof op. Albumine bevat calcium en vetzuren. Een aantal dragereiwitten komt in de celmembranen voor het transporteren van specifieke materialen naar de binnenkant, bijvoorbeeld glucose, aminozuren.

5. Receptor-eiwitten:

Ze komen voor op het buitenoppervlak van celmembranen. De eiwitten binden aan specifieke informatiemoleculen zoals hormonen en bemiddelen in de cellulaire effecten.

6. Bescherming tegen ziekten:

Immunoglobulinen van het bloedplasma (P en y-globulines) in zoogdieren en andere dieren werken als antilichamen die de schadelijke effecten van vreemde pathogenen neutraliseren. Deze antilichamen worden gevormd door eiwitten.

7. Groei en reparatie:

Tijdens metabole activiteiten worden weefseleiwitten afgebroken en deze beschadigde weefsels worden hersteld met behulp van aminozuren.

8. Visuele pigmenten:

Rhodopsin en iodopsin zijn eiwitpigment respectievelijk aanwezig in staven en kegels van netvlies. Ze nemen deel aan de beeldvorming.

9. Ureumvorming:

In ureotelische dieren nemen de aminozuren ornithine, citrulline en arginine deel aan ureumvorming.