Membraan gebonden of oppervlakte-immunoglobuline op B-cellen

Membraan gebonden of oppervlakte-immunoglobuline op B-cellen!

Virgin B-lymfocyten die vrijkomen uit het beenmerg in de bloedcirculatie bevinden zich in rusttoestand en ze scheiden geen antilichamen af.

De maagdelijke B-cellen hebben immunoglobulinemoleculen die zijn verankerd aan hun celmembraan, oppervlakte-immunoglobulines (sigs) of membraangebonden immunoglobulines (mIgs). Door zijn Fab-uiteinde bindt het signaal aan het antigeen en deze binding leidt tot de activering van B-cellen.

Na activering door antigeen, splitst de geactiveerde B-cel zich en de resulterende plasmacellen scheiden antilichamen af. De Fab-gebieden van oppervlakte-immunoglobuline van een B-cel en de Fab-gebieden van het antilichaam uitgescheiden door de plasmacel die voortkomt uit dezelfde B-cel zijn vergelijkbaar (dwz de oppervlakte-immunoglobuline en antilichamen van een B-cel binden aan hetzelfde antigeen).

Het membraangebonden immunoglobuline op B-cellen bestaat altijd als monomeren. Terwijl de uitgescheiden immunoglobulinen kunnen voorkomen als monomeren of polymeren. De membraanvormen hebben extra aminozuurresten (ongeveer 40 residuen) op hun carboxyl-uiteinden.

Deze residuen verankeren het oppervlakte-immunoglobuline in het celmembraan. Maar de uitgescheiden immunoglobuline hebben deze extra aminozuurresiduen niet. Alle klassen van immunoglobulinen kunnen aanwezig zijn als oppervlakte-immunoglobuline's. IgM en IgD zijn echter de meest voorkomende oppervlakte-immunoglobulinen op rustende B-cellen.

De B-cel brengt verschillende klassen oppervlakte-immunoglobulinen tot expressie in verschillende ontwikkelingsstadia. De pre-B-cel (onvolgroeide B-cel) brengt alleen membraan-IgM tot expressie (mIgM). Later tijdens de rijping van de B-cel verschijnt membraan IgD (mIgD). De volwassen rustende B-cel brengt zowel mIgM als mIgD tot expressie. Geheugencellen kunnen mIgM, mIgG, mIgA of mIgE tot expressie brengen. Een enkele B-cel kan verschillende klassen van mIgs tot expressie brengen, maar de antigeenspecificiteit van alle mIgs is identiek.

De structuur en functies van de carboxyl-eindstandige domeinen van de mIgs verschillen van de carboxyl-terminale domeinen van uitgescheiden immunoglobulinen. De amino-add-sequenties op het carboxyl-terminale domein van mIgs verankeren de mIgs aan de B-celmembranen.

De carboxyl-terminale domeinen van mIgs hebben drie regio's:

ik. Een extra cellulair hydrofiel gebied bestaande uit 26 aminozuurresiduen.

ii. Een transmembrane regio

iii. Een korte cytoplasmatische staart